соединительная ткань мяса это что

Соединительная ткань (мясная)

Соединительная ткань состоит из аморфного основного (межклеточного) вещества, тончайших волокон и форменных элементов — клеток. В межклеточном веществе имеются волоконца в виде хаотических переплетений, а иногда в виде пучков.

Из соединительной ткани состоят эндомизий, перимизий, эпимизий, фасции, сухожилия и апоневрозы, с помощью которых мышцы прикрепляются к костям, связки (плотные образования, соединяющие кости друг с другом в суставах), а также надкостница и надхрящница, составляющие поверхность костей и хрящей.

В соединительной ткани различают три вида волокон: коллагеновые, эластиновые и ретикулиновые. Свойства соединительной ткани меняются в зависимости от преобладания тех или иных волокон, от соотношения основного вещества. Различают следующие виды соединительной ткани: рыхлую (подкожная клетчатка, эндомизий, перимизий), плотную (сухожилия, шкура), эластическую (затылочно-шейная связка, брюшная фасция), слизистую (слизистые оболочки внутренних органов).

Содержание соединительной ткани в мясе зависит от вида животного, его упитанности, возраста, пола, хозяйственного использования и части туши.

В белковый состав соединительной ткани входят неполноценные белки склеропротеины: коллаген, эластин, ретикулин и в незначительном количестве (0,2—0,5%) полноценные белки — альбумины и глобулины. Белки соединительной ткани имеют удлиненную форму молекул, обусловленную параллельно расположенными полипептидными цепями. Аминокислотный состав мышц определяется в первую очередь содержанием в них соединительной ткани. В соединительной ткани, богатой коллагеном, много пролина, оксипролина и очень мало тирозина.

В соединительной ткани больше всего коллагеновых волокон, которые собраны в пучки различной толщины и образуют единую сложную сетчатую структуру — вязь. Коллаген составляет около 30% всех белков животного организма. Он содержится в костях, хрящах, сухожилиях, связках, фасциях. Коллаген является основой коллагеновых волокон (диаметр их 2—10 мкм), состоящих из пучков мельчайших фибрилл с высокой механической прочностью. Фибриллы же состоят из элементарных волоконец — протофибрилл, обладающих поперечной исчерченностью.

На основании рентгеноструктурного анализа установлено, что молекула коллагена построена из трех полипептидных цепочек (триплет), скрученных вместе вокруг общей оси. Они образуют третичную структуру коллагена с молекулярной массой 360 000, длиной 280 и диаметром 1,4 нм. Такую молекулу называют тропоколлагеном. В результате агрегации молекул тропоколлагена в продольном (конец с концом) и поперечном направлениях происходит образование четвертичной структуры коллагена — протофибрилл. Роль стабилизирующего вещества при построении фибрилл и их составных частей играют глюкоза и различные мукополисахариды.

Функция коллагена в тканях мяса является чисто структурной и осуществляется в основном благодаря исключительной механической стойкости волокон. Способность этих волокон противостоять определенной нагрузке зависит от системы ковалентных поперечных связей между отдельными тропоколлагеновыми молекулами, образующими волокно.

Консистенция мяса в известной мере зависит от свойств внутримышечных коллагеновых волокон, в частности от содержания лабильных ковалентных поперечных связей между компонентами коллагеновых молекул. Установлено, что доля лабильных поперечных связей с возрастом животных сокращается. Соединительная ткань, органически входящая в состав мяса, снижает его пищевую ценность и увеличивает жесткость. Сопротивление резанию различных мышц тем выше, чем больше в них соединительной ткани. Мышечная ткань, содержащая большое количество соединительной ткани, имеет более низкую усвояемость, что может усугубляться неправильным способом приготовления мясных блюд.

Ученые изучают зависимость нежности мяса от содержания в нем коллагена. В последнее время утверждается точка зрения, что не весь коллаген, а лишь та его часть, которая нерастворима в воде (или растворима в солевых растворах), влияет на нежность мяса.

Коллаген обладает высокой набухаемостью; при этом его масса увеличивается в 1,5—2 раза. Связывание воды коллагеном достигается гидратацией функциональных групп, пептидных связей белка за счет образования водородных связей: ОН-группа связывает 2—3 молекулы воды; СООН — 3—4; СО — 2; NH₂ — 1; NH — 2. Способность коллагена к набуханию имеет важное значение для формирования качества при производстве ряда мясопродуктов.

От других белков коллаген отличается повышенным содержанием азота, отсутствием в нем триптофана, цистина, цистеина; в небольшом количестве в нем находятся тирозин и метионин и в большом количестве — пролин, оксипролин, гликокол. Содержание оксипролина является достоверным показателем качества мясного сырья, так как лишь по общему содержанию белковых веществ невозможно судить о количестве полноценных белков.

Нативный коллаген не растворяется в воде и в очень слабой степени подвергается воздействие разведенных кислот, щелочей и протеолитических ферментов. Он медленно переваривается пепсином и почти не переваривается трипсином и панкреатическим соком. Перевариваемость нативного коллагена увеличивается в измельченном состоянии и при снижении pH среды. Нагрев усиливает его переваривание. Пищевое использование коллагена несколько повышается, когда он находится в составе мяса в смеси с высокоценными мышечными белками. Сваренный и перешедший в глютин коллаген легко переваривается трипсином и, следовательно, усваивается организмом.

При нагреве коллагена с водой происходит гомогенизация его структуры. В результате нарушения водородных связей у молекулы коллагена и потери пространственной ориентации полипептидных цепей, разрушения четвертичной и третичной структуры увеличивается доступность пептидных связей белка для ферментативного воздействия. При разрыве большинства поперечных связей коллаген переходит в водорастворимое вещество — глютин. Длительное нагревание плотина при высокой температуре ведет к дальнейшему гидролитическому распаду молекулы белка и образованию более мелких продуктов распада — желатоз. Раствор желатоз обладает плохой желатинирующей способностью. Поэтому для получения хорошего студня процесс варки коллагенсодержащего сырья не следует вести при высокой температуре и очень длительное время.

Эластиновые волокна имеют желтоватый цвет. Их длина в отличие от коллагеновых может увеличиваться вдвое. Много эластиновых волокон и в связках, для которых характерны длительные напряжения и возвращение по окончании растяжения в первоначальное состояние. В чистом виде эластическая ткань встречается лишь в затылочно-шейной (выйной) связке. Эластиновые волокна содержатся в стенках кровеносных сосудов, в желтой фасции брюшных мышц.

В противоположность коллагену эластин обладает аморфной структурой, является высокоэластичным и поэтому содержится в тканях, в которых возникает необходимость эластичного растяжения и полного упругого восстановления. Эластическая ткань образуется из скопления эластиновых волокон, механические свойства ее зависят в основном от эластина.

По аминокислотному составу эластин сходен с коллагеном; в нем содержатся оксипролин, валин, гликокол, пролин и др. В эластине имеются специфические аминокислоты, отсутствующие в других белках, — десмозин и изодесмозин. Они образуют поперечные связи между полипептидными цепями эластина.

Эластин является неполноценным белком. В нем отсутствуют триптофан, метионин, а лизин содержится в небольшом количестве. Эластин гидролизуется фицином, папаином, бромеллином. Он устойчив к действию кислот, щелочей и ферментов, расщепляющих белок, не растворяется в воде, растворах разведенных кислот и щелочей; даже крепкая серная кислота оказывает на него слабое действие. Это объясняется низким электрическим зарядом и прочными поперечными связями молекул эластина,

При варке эластин не образует глютина. Подвергнутый нагреванию (кулинарной обработке), а также измельченный в порошок эластин не поддается действию трипсина и пепсина, т. е. практически не усваивается организмом и не имеет пищевой ценности. Однако в последнее время удалось выделить из поджелудочной железы фермент эластазу (панкреапептидазу), которая за 42 ч. при температуре 37° С полностью растворяет эластин.

Поэтому качество мяса зависит не только от количества содержащейся в нем соединительной ткани, но и от соотношения в ней эластиновых и коллагеновых волокон, строения и толщины последних.

Ретикулиновые волокна — самые малочисленные в организме животного. Они находятся в структуре соединительной и ретикулярной ткани и содержат ретикулин. Ретикулярная ткань, в которой ретикулиновые волокна образуют сетку, находится в легких, лимфатических узлах, селезенке, костном мозге. Ретикулин состоит из тонких фибрилл. Он практически не усваивается организмом.

Муцины и мукоиды — сложные белки (глюкопротеиды) имеются в соединительной ткани в небольшом количестве. Они входят в состав основного (межклеточного) вещества и образуют комплексы, назначение которых — удерживать фибриллярные и клеточные элементы в определенном структурном взаиморасположении. В соединительной ткани содержатся мукополисахариды, являющиеся цементирующим компонентом межклеточного вещества; они участвуют в образовании межмолекулярных связей пептидных цепей белков соединительной ткани и находятся в свободном виде.

Источник: Ю.Ф. Заяс. Качество мяса и мясопродуктов. Легкая и пищевая промышленность. Москва. 1981

Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.

Источник

ИЗ ЧЕГО СОСТОИТ МЯСО?

ИЗ ЧЕГО СОСТОИТ МЯСО?

Постное мясо состоит из трех основных компонентов: около 75% воды, 20% белка и 3% жира. Именно эти материалы вплетены в три виды ткани.

Основная ткань – масса мышечных клеток, состоящая из длинных волокон, которые вызывают движение, сжимаясь и разжимаясь. Вокруг мышечных волокон расположена соединительная ткань, своего рода живой клей, который держит волокна вместе и прикрепляет их к костям, которые они двигают. А между волокон и соединительной тканью вкраплены группы жировых клеток, которые хранят жир как источник энергии для мышечных волокон.

Свойства мяса – его текстура, цвет и аромат – определяются расположением и количеством мышечных волокон, соединительной ткани и жировой ткани.

Мышечная ткань

Что мы видим когда смотрим на кусок мяса?

Б ольшая часть того, что мы видим, это пучки мышечных клеток, волокон. Каждое отдельное волокно очень тонкое, примерно как толщина человеческого волоса, но длинное (может быть длиной во всю мышцу). Мышечные волокна организованы в пучки, волокна потолще, которые можно легко увидеть невооруженным глазом и самая аппетитная часть хорошо приготовленного мяса.

Основная плотная и твердая текстура мяса, образуется массой мышечных волокон. Приготовление мяса делает их плотнее, суше и жестче. А их удлиненные расположение объясняется «зернистостью» мяса. Если разрезать мясо вдоль волокон, можно увидеть их со стороны, сложенные как бревна в стене деревянной хижины, а если разрезать поперек, видны только их окончания. Гораздо легче отделить пучки волокон друг от друга, чем разорвать их. Поэтому мясо легче жевать вдоль волокон, чем поперек. Мясо обычно разделывается поперек волокон для того, чтобы легче пережевывать во время приема пищи.

Когда животное молодое и его мышцы пока практически не использовались, мышечные волокна малы в диаметре. По мере роста и больших физических нагрузок, увеличиваясь, мышцы становятся сильнее, но не за счет увеличения количества волокон, а за счет увеличения количества сократительных фибриллярных белков в каждом отдельном волокне. То есть, число мышечных клеток остается тем же самым, но они становятся толще. Чем больше фибриллярных белков в клетках, тем труднее резать мясо поперек волокон. Таким образом, мясо животных постарше, имевших больше физических нагрузок, жестче, чем мясо молодых животных.

Соединительные ткани

С оединительная ткань является физической «упряжью» для всех других тканей в организме, включая мышцы. Она соединяет отдельные клетки и ткани между собой, и таким образом обеспечивает их координацию действий. Незаметно тонкие слои соединительной ткани окружают каждое мышечное волокно, а также объединяют соседние волокна в пучки. В тоже время слои соединительной ткани сливаются, образуя большие, серебристо-белые листы, объединяющие пучки волокон в мышцы и полупрозрачные сухожилия, удерживающие мышцы на костях. Когда волокна сокращаются, они тянут соединительную ткань вместе с собой, а соединительная ткань тянет кости. Чем больше сила мышцы, тем больше соединительной ткани нужно для усиления удержания, и тем сильнее такая ткань должна быть. А значит вместе с ростом и большими физическими нагрузками животного растут мышечные волокна, а так же растет и увеличивается в объеме соединительная ткань.

Соединительная ткань так же включает в себя небольшое количество живых клеток, но в основном она состоит из молекул, которые клетки выделяют в большие промежутки между ними. Для повара, при работе с мясом, наиболее важными из этих молекул являются белковые нити, которые проходят по всей ткани и усиливают ее. Особенно жесткий белок, называемый эластином за его способность растягиваться, является основным компонентом стенок кровяных сосудов и связок. Поперечные связи этого белка невозможно разрушить теплом, используемым при приготовлении пищи. К счастью, в большинстве видов мышечной ткани его не слишком много.

Основным компонентом волокна соединительной ткани является белок – коллаген, который составляет около трети всего белка в организме животного, и концентрируется в коже, сухожилиях и костях. Название «коллаген» происходит от греческого «производящий клей». Если его нагревать в воде, твердый, жесткий коллаген частично растворяется в липкий желатин. Значит в отличие от мышечных волокон, которые становятся жестче с приготовлением пищи, соединительная ткань становится мягче. Животное начинает жизнь с большим количеством коллагена, который легко растворяется в желатин. По мере роста и работы мышц, количество коллагена снижается, но остающиеся волокна, связанны между собой сильнее и не так хорошо растворяются в горячей воде. Именно поэтому приготовленная телятины, кажется, желеобразной и нежной, а зрелая говядина становиться менее студенистой и жестче.

Жировая ткань

Ж ировая ткань представляет собой особую форму соединительной ткани, в которой некоторые клетки берут на себя роль накопления энергии. Животные образуют жировую ткань в трех различных частях тела: прямо под кожей, где она может обеспечить тепловую изоляцию, а также энергию; в четко определенных местах в полости тела, часто вокруг почек, кишечника и сердца; и в соединительной ткани, отделяя мышцы и пучки внутри мышц. Термин «мраморность» используется для описания белых пятен в красном межклеточном веществе мышц.

Ткани и текстуры. Текстура нежного мяса столь же отличительная и приятная, как и его вкус: а плотные и существенные «мясистые» продукты питания, в которые можно погрузить зубы, сначала устойчивы к кусанию, но вскоре поддаются, высвобождая свой вкус. Жесткость – это устойчивость к жеванию, которая сохраняется достаточно долго и, в конце концов, стает неприятной. Мясо может быть жестким из-за мышечных волокон, соединительной ткани, окружающей их, и из-за отсутствия жировой мраморности.

Как правило, жесткость среза мяса определяется местом выреза из тела животного, а также возрастом и активностью животного. Попробуйте опуститься на четвереньки и «пастись», и вы заметите, что мышцы шеи, плеч, груди и передних конечностей работают, в то время как мышцы спины более расслабленные. Плечи и ноги постоянно используются при ходьбе и стоянии, и включают в себя целый ряд различных мышц и пластин соединительной ткани, поэтому они относительно жесткие. Длинный кусок мяса из поясничной части хребта говяжьей туши – это один мускул с небольшим количеством внутренней соединительной ткани, мало задействован в физической активности, поэтому такое мясо нежное. Окорочка птицы жестче, чем грудка с тех же причин; белок окорочков составляет 5-8% коллагена по сравнению с 2% в грудке. Такие мясные продукты с молодых животных как телятина, баранина, свинина, курятина имеют мышечные волокна нежнее, потому что они меньше по размеру и имели меньше физических нагрузок чем, например говядина. А коллаген в их соединительной ткани быстрее и полнее превращается в желатин, чем коллаген с животных постарше.

Жир также придает нежности мясу тремя способами: жировые клетки прерывают и ослабляют листы соединительной ткани и массы мышечных волокон; жир плавится при нагревании, не высыхает и не становиться жестким, как волокна; и он смазывает ткани, помогая отделить волокна между собой. Без определенного количества жира, нежное мясо уплотняется, стает сухим и жестким. Мышцы с плеча животного содержат больше соединительной ткани, чем мышцы ног, но они также включают в себя больше жира, а, следовательно, из них получаются более сочные блюда.

Гарольд МакГи «On Food & Cooking: The Science & Lore of the Kitchen»

Источник

Строение тканей мяса и мясных продуктов

Полуфабрикаты из мяса

Характеристика сырья

Под мясом понимается туша или часть туши, полученная от убоя скота и представляющая собой совокупность мышечной, жировой, соединительной и костной тканей.

Сырьем для производства полуфабрикатов являются баранина, говядина, свинина, телятина, мясо диких животных, субпродукты. По термическому состоянию мясо подразделяют на остывшее (температура в толще мышц не выше 12°С), охлажденное (от О до 4°С) и мороженое (не выше —8°С).

По упитанности мясо подразделяют на две категории (первую и вторую), за исключением свинины, которая имеет пять катего­рий. На предприятия общественного питания может поступать свинина первой (беконная) и пятой (мясо поросят) категорий, а также туши подсвинков в шкуре второй категории, свинина вто­рой и третьей категорий без шкуры или со снятым крупоном и свинина обрезная. Категории обозначаются клеймами: первая — круглым, вторая — квадратным, третья — овальным, пятая — круглым и буквой М.

В зависимости от вида мясо поступает тушами, полутушами или четвертинами.

Субпродукты подразделяют на первую (печень, почки, языки, мозги, сердце, вымя, мясокостный хвост говяжий) и вторую (лег­кое, головы, желудок свиной, ноги, рубцы, губы, уши) категории.

Мясо разных видов животных, а в пределах одной туши разных отрубов обладает неодинаковой технологической ценностью, которая обус­ловливается технологическими свойствами и пищевой ценностью.

Строение тканей мяса и мясных продуктов

Строение мышечной ткани. Преобладающей тканью в мясе является мышечная. Она служит основой скелетной мускулатуры животных и наиболее ценна в пищевом отношении.

Мышечная ткань построена из мышечных волокон, имеющих цилиндрическую форму и закругленные концы. Диаметр волокон колеблется от 10 до 150 мкм, а их длина достигает 12 см и более. Мышечное волокно имеет сложное строение (рис. 6). Поверх­ность волокна покрыта эластичной оболочкой — сарколеммой, состоящей из двух слоев белка с липидной прослойкой. К наружному, гомогенному слою прикрепляются коллагеновые фибриллы, кото­рые располагаются вокруг волокна в виде сетки. Второй слой представляет собой оболочку волокна, через которую осуществляется обмен веществ между волокном и окружающей средой. Сарколемма очень прочна и устойчива к нагреванию.

Внутри волокна расположены нити — миофибриллы, а также ядра и ряд органелл: митохондрии, рибосомы, лизосомы.

Миофибриллы представляют собой волокнистые, поперечно исчерченные структуры, которые состоят из миофиламентов

Ядра находятся под сарколеммой на пери­ферии и покрыты оболочкой.

Мышечные волокна в мышечной ткани объединены с помощью
тончайших прослоек соединительной ткани (эндомизия) в небольшие (первичные) пучки. Первичные пучки объединяются во вторичные и т. д. Пучки высшего порядка покрыты соединительно- тканной оболочкой — перимизием и в совокупности составляют мускул, поверхность которого также покрыта соединительно-ткан­ной оболочкой — эпимизием (рис. 7). Эндомизий и перимизий образуют своеобразный каркас, или строму, мышц. В мышечной
ткани содержится (72—75)% воды. Сухой остаток
мышечной ткани примерно на 80% состоит из белковых веществ,
которые определяют ее пищевую ценность и важнейшие структурно-механические свойства. В состав сухого остатка
входят липиды, экстрактивные и минеральные вещества.
Мышечные белки неодинаковы по строению и физико-химиче­ским свойствам и подразделяются на белки саркоплазмы и миофибрилл. Водорастворимые (саркоплазматические) белки имеют
I глобулярное строение и вхо­дят в состав жидкой части саркоплазмы. К ним отно­сятся миоген, глобулин X, миоальбумин, миоглобин. На долю саркоплазматических белков приходится около 43% всех мышечных белков.
Водорастворимые белки характеризуются различной температурой денатурации.
Так, миоген денатурирует при температуре (55—60)°С, миоглобин — при 60, глобулин X — при 50, а миоаль­бумин — при (45—47)°С.

1— наружная оболочка (эпимизий); 2 — пе­римизий; 3 — эндомизий; 4 — кровеносный сосуд

В состав белков миофибрилл входят миозин, актин, актомиозин, тропомиозин. Извлекаются они солевыми растворами высо­кой ионной силы. Наиболее важный белок — миозин.

Белки этой группы характеризуются температурой денатурации от (45 до50)°С. Тропомиозин устойчив к нагреванию.

Сердечная мышечная ткань состоит из мышечных волокон, которые взаимосвязаны, т. е. одно волокно как бы переходит в другое. Вторая особенность строения этой ткани: волокна содер­жат очень много саркоплазмы, богатой гликогеном, и мало фиб­рилл, расположенных пучками. В-третьих, ядра в сердечном мы­шечном волокне расположены в центре волокна, а миофибриллы — по периферии.

Основой ткани языка служат поперечно-полосатые мышцы, во­локна которых проходят пучками в трех взаимно перпендику­лярных направлениях (продольном, поперечном и вертикальном). Между пучками расположена в меньшем количестве соединитель­ная ткань и в большем — жировая ткань. На поверхности языка слизистая оболочка тесно связана с мышечной тканью прочной пленкой.

Печень снаружи покрыта соединительно-тканной оболочкой, которая проникает внутрь органа и образует перегородки (про­слойки). Эти перегородки разделяют печень на дольки. Соединительной ткани больше всего в пече­ни свиней.

Почки представляют собой парную железу. В почке можно различить корковое и мозговое вещество. У говяжьей почки кора подразделена на большое число долей, а у почек остальных жи­вотных она едина. На поверхности почек имеется соединительно­тканная оболочка, к которой сверху примыкает толстый жировой слой. На разрезе почки видны круглые почечные тельца, отделен­ные от окружающей среды узкой щелью.

Строение соединительной ткани. Различают несколько видов соединительной ткани: плотную, твердую и рыхлую. Плотная со­единительная ткань представлена сухожилиями, шейной связкой, хрящами. Твердая соединительная ткань составляет основу костей. Рыхлая, или собственно соединительная, ткань прослаивает все органы и ткани. В тканях она представлена эндомизием, перимизием, эпимизием и вместе с мышечной тканью составляет основу всякого мясного отруба.

С технологической точки зрения наибольший интерес представ­ляет строение рыхлой соединительной ткани, обусловливающей структурно-механические свойства и консистенцию мяса.

Химический состав различных видов соединительной ткани неодинаков и зависит от ее строения и функциональных особен­ностей. Воды в соединительной ткани содержится меньше, чем в мышечной (58—62)%. Сухой остаток (около 90%) состоит из белковых веществ, относящихся к группе склеропротеинов (кол­лаген, эластин, ретикулин), которые образуют прочные и эластич­ные волокнистые структуры.

Соединительная ткань представляет собой систему, состоящую из аморфного межклеточного вещества, тончайших волокон (коллагеновых, эластиновых, ретикулиновых) и форменных элементов (клеток).

В рыхлой соединительной ткани межклеточное вещество яв­ляется преобладающим, имеет вид студнеобразной массы и может связывать большое количество воды.

В межклеточном веществе упорядоченно в виде пучков (при простом строении) или хаотических переплетений (при сложном строении) находятся коллагеновые, эластиновые и ретикулиновые волокна. Свойства соединительной ткани зависят от соотношения этих волокон.

В состав основного вещества входят специфические белки (му­цины и мукоиды), которые образуют с мукополисахаридами ком­плексы, удерживающие фибриллярные и клеточные компоненты в определенном структурном взаиморасположении. Мукополисахариды (гиалуроновая кислота, гепаринсульфат и др.) выполняют роль цементирующего компонента основного вещества, а также участвуют в образовании межмолекулярных связей пептидных цепей коллагена, ретикулина и эластина.

Основной структурной единицей коллагенового волокна являет­ся фибрилла, состоящая из протофибрилл, которые в свою оче­редь построены из макромолекул. В состав каждой макромолекулы входят три одинаковые полипептидные цепи, которые спирально закручены вокруг общей оси и состоят из трех строго чередую­щихся аминокислот — глицина, пролина и оксипролина (рис. 8). Коллагеновые волокна характеризуются большой прочностью. С увеличением возраста животного фибриллы коллагенового волокна утолщаются за счет цементирующего их основного вещества, что повышает их механи­ческую прочность.

Коллагеновые волокна содержат около 37% сухого остатка, в состав которого входит до 35% органических веществ, преиму­щественно коллагена.

Нативный коллаген нерастворим в воде и органических раство­рителях. Разведенные кислоты, щелочи и протеолитические фер­менты оказывают слабое воздействие на него. В слабых кислотах коллагеновые волокна набухают. Нерастворимость и гидротермическая устойчивость коллагена обусловлены наличием в нем попе­речных связей, которые образуются при участии оксипролина. При нагревании в воде коллаген подвергается деструкции, превраща­ясь в растворимый глютин. Последний состоит из нескольких связанных друг с другом полипептидных цепочек.

Коллаген является неполноценным белком, поскольку не содер­жит триптофана, цистина, цистеина, очень мало тирозина и метионина, в нем преобладают гликокол и оксипролин. Коллеген медленно переваривается пепсином. Скорость переваривания увеличивается с повышением степени его измельчения, а также в кислой среде, вызывающей его набухание. Коллаген стоек к воз­действию трипсина, химотрипсина и катепсинов. Коллаген, под­вергшийся в процессе нагревания в воде деструкции, легко разрушается под действием трипсина.

Эластин — это основной белок эластиновых волокон. Эластиновые волокна бесструктурны, способ­ны разветвляться и вдвое увеличиваться в длину при растяжении. Эластин очень устойчив к различного рода воздействиям. Он не растворяется в холодной и горячей воде, растворах солей, раз­веденных кислотах и щелочах. По аминокислотному составу эластин сходен с коллагеном и является неполноценным белком. Он не содержит триптофан, метионин, в нем очень мало лизина. Нативный эластин, подвергнутый нагреванию, не разрушается под действием трипсина.

Эндомизий имеет более простое строение по сравнению с перимизием. В эндомизии пучки коллагеновых волокон (очень тонкие и слегка волнистые) располагаются параллельно мышечным волок­нам. Эластиновых волокон в эндомизии мало, и они очень тонкие. Строение эндомизия всегда примерно одинаковое, а перимизия бо­лее сложное и неоднородное в различных мускулах. Обусловлено это тем, что при жизни животного различные его мускулы вы­полняют неодинаковую по характеру и напряженности работу.

В перимизии коллагеновые волокна более толстые и содержат больше эластиновых волокон. В перимизии мускулов, выполняю­щих при жизни животного большую и напряженную работу, коллагеновые волокна расположены хаотично и переплетаются, что и приводит к образованию ячеистого строения.

При повышенном содержании соединительной ткани снижается биологическая ценность мяса, так как при этом возрастает содер­жание в нем неполноценных белков и увеличивается его жесткость (сопротивление резанию, прокалыванию, разжевыванию, раскусыванию). Количество соединительно-тканных образова­ний и сложность их строения — обусловливают неодинаковую технологическую ценность различных частей туши и мяса разных видов животных.

Источник