Образование белков происходит в чем

Белки

теория по биологии 🌿 цитология

Строение белков

Аминокислоты ассоциируются с генетическим кодом, так как последовательности нуклеотидов кодируют триплеты нуклеотидов. Такие задачи изучаются в школе и встречаются в ЕГЭ. Всем, кто сталкивался с генетикой, хорошо знакома таблица

В один белок может входить много аминокислот. Они соединяются в цепь посредством образования пептидных связей: азот одной аминокислоты связывается с углеродом другой аминокислоты:

Строение белка. Зеленым цветом обозначена карбоксильная группа аминокислоты, голубым цветом — аминогруппа аминокислоты

Некоторые аминокислоты животный

Классификация белков

Протеины –

Протеиды – белки, в состав которых, кроме белковых молекул, входят небелковые молекулы.

Для того чтобы не путаться в понятиях, нужно вспомнить, что принимают спортсмены для того, чтобы скорее нарастить мышечную массу, то есть протеиновые коктейли, батончики и т.д. Именно протеиновые, это слово на слуху, пусть теперь оно ассоциируется с этой классификацией.

Уровни организации белковой молекулы

Структура белка именуется просто по счету, в зависимости от сложности укладки.

Первичная структура белка представляет собой прямую цепь из аминокислот. Она является главной и определяющей свойства, форму и функции белка.

Вторичная структура белка – уже две цепи. Однако эти цепи не идут параллельно друг другу. Они скручены в спираль и связаны водородными связями, которые их удерживают за счет того, что их много.

Третичная структура белка – глобула. Глобула означает шар, что и является описанием структуры белка. В этом случае прочность обусловлена тремя видами связей: водородными, ионными и дисульфидными.

Четвертичная структура белка – это как бы глобула из глобул. Она встречается не у всех белков. Белок крови

Регенерация — восстановление организмом утраченных или повреждённых органов и тканей, а также восстановление целого организма из его частей.

Денатурация и ренатурация

Функции белков

Белки входят в состав всего в клетке: мембраны и органоиды. Кроме того, есть белки, которые очень важно знать:

Ферменты – катализаторы (= ускорители химических реакций) белковой природы. С ферментами происходит тесное знакомство в разделе «пищеварение». Есть одно важное правило, которое нужно обязательно запомнить: все ферменты – белки, но не все белки – ферменты.

Белки-транспортеры осуществляют перенос веществ через мембрану клетки. Очень наглядным примером транспорта белками является белок-переносчик гемоглобин, благодаря которому мы дышим. В мышцах существует аналог этого белка – миоглобин (приставка мио- означает «сокращение», тем самым называя месторасположение белка).

Кроме оборонительной и атакующей функции во благо защиты организма, есть и латающая. При порезе и кровопотере молекулы белка тромбина объединяются для того, чтобы закрыть поврежденный сосуд, а тем временем, тонкие нити белка фибрина переплетаются на поверхности раны, образуя тоненькую пленочку. Если порез был несерьезным, то кровотечение успешно остановлено.

Некоторые белки являются гормонами. Они отвечают за регуляцию физиологических процессов организма. Наиболее известным примером белкового

Как и углеводы с жирами, белки тоже могут быть расщеплены для получения энергии. Однако, чаще всего, аминокислоты, полученные в результате распада белка, снова используются организмом для построения других белков. Это делает для экономии энергии и биологического материала, ведь в случае повторного использования, не нужно тратиться на синтез новых соединений. При расщеплении 1 г белка высвобождается 17,6 кДж энергии.

Задание EB11693 Установите соответствие между классами органических веществ и выполняемыми ими функциями в клетке.

Запишите в ответ цифры, расположив их в порядке, соответствующем буквам:

Для начала вспомним какие вообще есть классы органических веществ в клетке.

Это белки, жиры, углеводы и нуклеиновые кислоты. Белки, жиры и углеводы являются источниками энергии, но у них есть и более локальные функции:

Выберем вначале то,что относится к нуклеиновым кислотам: биосинтез белка и хранение генетической информации.

PS: сигнальная и рецепторная функция — одно и то же.

pазбирался: Ксения Алексеевна | обсудить разбор | оценить

На данной схеме изображена реакция между двумя аминокислотами, что известно из вопроса. Между ними действуют пептидные связи.

Пептидная связь — это химическая связь, возникающая между двумя молекулами в результате реакции конденсации между карбоксильной группой (-СООН) одной молекулы и аминогруппой (-NH₂) другой молекулы, при выделении одной молекулы воды (H₂O).

pазбирался: Ксения Алексеевна | обсудить разбор | оценить

Источник

Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH₂), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Купить проверочные работы
по биологии

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»

Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»

Смотреть оглавление (лекции №1-25)

Источник

Особенности синтеза белка: биосинтез белка в цитоплазме, аминоацилсинтетазы, инициирующий комплекс

Особенности синтеза белка

Биосинтез белка в цитоплазме

Больше половины сухой массы клетки составляют белки. Соответственно, синтез белков имеет большое значение для обеспечения жизнедеятельности клеточных структур и их функций, а также для роста и специализации клеток.

У эукариот процесс биосинтеза белков начинается в ядре, а продолжается и завершается — в цитоплазме. Процесс биосинтеза состоит из 2 этапов:

Чтобы клетка нормально функционировала, важна регуляция экспрессии генов. Благодаря ей можно легко разобраться в последовательности и механизме функционирования клетки как единого целого.

Что такое биосинтез белка?

Синтез белка — это непростой процесс синтеза и созревания белков, регуляция которого осуществляется при помощи большого количества ферментов.

Биосинтез белка основан на синтезе полипептидных связей из аминокислот, который происходит на рибосомах при участии молекул мРНК и тРНК (трансляция), а также на посттрансляционных модификациях полипептидных цепей. Этот процесс невозможен без участия ионов-активаторов и энергии.

Весь процесс биосинтеза белка условно включает следующие этапы:

Под активацией аминокислот понимают присоединение карбоксильной группы аминокислоты к 3г-концу соответствующей тРНК.

Происходит присоединение аминокислоты к такой тРНК (ее антикодон комплементарен генетическому коду). Процесс основан на затратах энергии.

Аминоацилсинтетазы

Описанная выше реакция катализируется группой ферментов — они называются аминоацилсинтетазы. Каждая аминокислота имеет свой фермент. Образованное соединение получает название по названию соответствующей аминокислоты, к которому добавляется окончание —ил.

К примеру, комплекс между аминокислотой метионином и метиониновой тРНК — это метионил-тРНК. Комплекс между лизином и лизиновой тРНК — это лизил-тРНК и т. п.

Начало синтеза белка обеспечивается инициирующим комплексом. Этот комплекс у эукариотов формируется в цитоплазме либо на поверхности шероховатого эндоплазматического ретикулума. Происходит это в результате соединения в одну систему мРНК, рибосомы и аминоацил-тРНК.

Что касается прокариот, то у них этот комплекс формируется исключительно в цитоплазме.

В инициирующий комплекс входят стартовая аминоацил-тРНК, рибосома и зрелая мРНК. Образование пептидной цепи начинается с первой (стартовой) аминоацил-тРНК. Она присоединяется к стартовой колонне мРНК. Стартовый кодон у прокариот и эукариот не различаются — это AUG. Этот кодон соответствует аминокислоте метионина. При этом, стартовая аминоацил-тРНК, присущая только эукариотам — метионин-тРНК.

У прокариот стартовой аминоацил-тРНК выступает особая формилметионил-тРНК, которая образуется при помощи нестандартной аминокислоты, а именно — формил-метионином.

Рибосомы представляют собой клеточные структуры, которые образуются при помощи большой и малой субъединиц. У них отсутствуют оболочки. Рибосомы состоят из белка и рРНК. Наблюдается схожесть в строении рибосом прокариот и эукариот. У каждой из них есть два специальных участка: А-участок и Р-участок.

Процесс формирования инициирующего комплекса

На примере прокариотической клетки проще всего рассмотреть формирование инициирующего комплекса. Весь процесс — это определенные последовательные действия:

Окончательное формирование инициирующего комплекса дает начало синтезу полипептидной цепи — процессу элонгации.

Следующая аминоацил-тРНК определяется с помощью принципа комплементарности между кодоном и антикодоном. Происходит ее присоединение к А-участку рибосомы.

Пептидная связь между аминогруппой первой аминокислоты и карбоксильной группой второй аминокислоты формируется под влиянием фермента пептидилтрансферазы.

Важно отметить, что у пептидилтрансферазы есть одна важная особенность — фиксация на рибосоме. Другими словами, этот фермент постоянно прикреплен к месту своей работы.

Далее идет процесс транслокации — он происходит в случае правильного присоединения аминоацил-тРНК и образования пептидной связи.

Под транслокацией понимают смещение инициирующего комплекса на 3 нуклеотида вдоль молекулы мРНК.

Различные белки берут начало из разных аминокислот. Такое утверждение выглядит спорным на фоне того, что начальная аминоацил-тРНК всегда формилметионинова или метионинова. Решение заключается в следующем: инициирующая аминоацил-тРНК (формилметионинова) не формирует пептидную связь с последующей аминокислотой. Это говорит о том, что первая транслокация рибосомы осуществляется не в соответствии с правилами. Условно его можно обозначить как «холостой ход».

Считывание информации с мРНК происходит в направлении 5г-3г, а рост полипептидной цепи — в направлении N-C.

Терминация — завершающий процесс биосинтеза. Она осуществляется при наблюдении на мРНК одного из трех стоп-кодонов: UAA, UAG, UGA.

Процессинг — это процесс созревания полипептидной цепи.

Суть его в том, что происходит образование третичной конформации молекулы. В ходе процессинга могут наблюдаться изъятия определенных аминокислотных последовательностей. Процессинг в сложных белках подразумевает присоединение небелковых групп и т. п.

Биосинтез белка — один из самых сложных процессов, происходящих в клетке. Далеко не все детали этого процесса известны и изучены учеными. Больше всего исследован биосинтез белка прокариотических организмов E coli, но тоже не полностью. Поэтому приведенная выше информация является схематичной.

Источник